aaaa

Jak jest wytwarzany retinal?

B-Karoten i inne karotenoidy prowitaminowe są rozszczepiane przez dioksygenazę jelitową. Retinal ulega redukcji do retinolu

Co, gdy retinal zamieni się w retinol?

Ulega estryfikacji i wydzieleniu w chylomikronach razem z estrami utworzonymi w retinolu zawartego w pożywieniu

Główne miejsce ataku dioksygenazy retinolowej jest...

środkowe wiązanie łańcucha izoprenowego

Do czego prowadzi, asymetryczny rozpad cząsteczki karotenu?

Do powstania 8, 10, 12 apokarotenali

Czego źródłem nie mogą być apokarotenale?

Źródłem retinolu i retinalu

co mogą zrobić apokarotenale?

Mogą zostać utlenione do kwasu retinolowego

Gdzie jest magazynowana witamina A?

w wątrobie, w lipocytach pod postacią estru w kompleksach lipoglikoproteinowych

Przed uwolnieniem do krwi, estry witaminy A...

ulegają hydrolizie, a uwolniony retinol ulega związaniu przez apo-białka wiążace retinol (RPB)

Przez co jest przenoszony kwas retinolowy we krwi?

Przez albuminy

RBP

białko wiążące retinol (wyłapuje retinol po hydrolizie estrów)

CRBP

wiąże retinol, kiedy retinol dostanie się do innych komorek niz hepatocyty

Objawy toksyczne - witamina A

Kiedy przekroczy się całkowite wysycenie RBP, i komórki eksponowane na retinol wolny, niezwiazany z bialkiem nosnikowym

Witamina A - proces widzenia

retinal spełnia funkcje gr. prostetycznej dla białek opsynowych, tworzac rodopsyne w precikach i jodopsyne w czopkach

Powstawanie rodopsyny

W nabłonku barwinkowym siatkowki trans-retinol -> 11-cis-retinolu -> 11-cis-retinalu. On regauje z resztą lizyny opsyny, tworzac rodopsyne

Absorpcja światła przez rodopsyne

11-cis -> trans. Zmiana konformacyjna opsyny -> retinal odłącza się od białka, inicjuje powstawanie impulsu nerwowego.

Batorodopsyna

Powstaje w wyniku wzbudzenia, nastepuja zmiany konformacyjne i zamienia sie w metarodoopsyne 11.

Metarodoopsyna 11

Zapoczątkowuje kaskadę amplifikacyjną z udziałem nukleotydów guaninowych i imupls nerwowy. -> hydroliza

Kluczowe znaczenia dla zapoczątkowania cyklu wzrokowego

dostepnosc 11-cis-retinalu

Gdzie wiąze sie kwas retinolowy z białkiem receptorowym?

W jądrze komórkowym

Kompleks kwasu reinowego z receptorem odpowiada za

regulację ekspresje genu poprzez wiązanie sięz odpowiednikim miejscem w DNA (jak hormony steroidowe)

Co robią kwasy callkowicie trans-retinolowy i cis-retinolowy?

Regulują wzrost, rozwój i różnicowanie tkanek

Niedobór kwasu retinolowego

Metaplazja nabłonka cylindrycznego w nabłonek rogowaciejący

Kseroftalmia

wysychanie spojówek, niedobór kwasu retinolowego

Podawanie retinoidów wpływa na?

zmniejszenie aktywności niektórych karcynogenów

Mechanizm działania B-karotenu jako ksydantu

stabilizacja wolnych organicznych rodników nadtlenkowych w jego sprzężonej strukturze alkilowej.

B-karoten jest skuteczny

Przy małym stężeniu tlenu, uzupełnia on antyoksydacyjne własciwosci witaminy E

Co odgrywa rolę antyoksydantu rozpuszczalnego w lipidach błon komórkowych?

witamina E

Co ma znaczenie w podtrzymywaniu płynności błon komórkowych?

Witamina E

Wit E jest generycznym deskryptorem

tokoferoli i tokotrienoli

Najbardziej aktywny ze związków deskryptowanych przez witamine E

D-a-tokoferol

Czy syntetyczny D-a-tokoferol wykazuje taka sama aktywnosc jak naturalny?

nie

Gdzie jest dobrze wchłaniana witamina E?

W obecności soli kwasów żółciowych(z jelita cienkiego). Nie korzysta ze specyficznych osoczowych przenośnikow bialkowych

Jak jest wiazana i transportowana wit. E?

Lipoproteiny osoczowe

Główna funkcja witaminy E

przerywanie łańcucha tworzenia wolnych rodników w błonach komórkowych i lipoproteinach osocza - reakcja witaminy E z rodnikami nadtlenkowymi lipidów

Tokoferoksylowy produkt rodnikowy

jest względnie niereaktywny i tworzy nierodnikowe związki->ulega redukcji do tokoferolu(ucz. wit C)

Produkt redukcji rodnika tokoferoksylowego

rodnik monodehydroaskorbinianowy; ulega reakcji, gdzie powstaje askorbinian i dehydroaskorbinian(nie-rodniki)

Co oznacza stabilność rodnika tokoferoksylowego?

Że może wnikać do komórek i propagować reakcję łańcuchową.

Co może wykazywac witamina E zwłaszcza, gdy wystepuje w duzych stezeniach?

Dzialania prooksydacyjne

Aktywność biologiczna witaminy K, jakie związki?

filochinon, menachinony, menadiol, dioctan menadiolu

Czy witamina K ma specjalne białkowe przenośniki osoczowe?

NIE

Jak jest transportowana wit K do tkanek?

wchodzi w skład chylomikronów oraz innych lipoprotein

Co odróżnia witamine K od innych zasobow tkankowych

jej zasoby tkankowe są niewielkie; 50-100 mikrogram

Co wynika z tego, ze witamina K ma niewielkie zasoby tkankowe?

Objawy jej niedoboru ujawniają się wcześniej

Witamina K jest konezymem

karboksylacji glutaminianu w posyntetycznej modyfikacji białek wiążacych wapń.

Witamina K jest kofaktorem

karboksylacji reszt glutaminianowych w procesie posyntetnycznej modyfikacji białek (-> powstaje karboksyglutaminianin)

Początkowo postać hydrochinonowa witaminy K

ulega utlenieniu do postaci epoksydowej, która aktywuje resztę glutaminanową w białlu substratowym do karboanionu, ktory reaguje z co2 tworzac y-karboksyglutaminian

Epoksydowa postać witaminy K ulega redukcji

do postaci chinonowej, ktora z kolei ulega redukcji do aktywnej hydrochinonowej postaci wit K

co katalizuje reakcje przejscia epoksydowej do chinonowej postaci -> witamina K?

Reduktaza wrażliwa na warfarynę

Co katalizuje reakcje redukcje postaci chinonowej do aktywnej hydrochinonowej? -> witamina K

reduktaza wrażliwa na warfarynę lub reduktaza chinonowa niewrażliwa na warfaryna

W obecności warfaryny epoksydowa postać witaminy K

Nie może zostać zredukowana

Antidotum na przedawkowanie warfaryny

Duża dawka witaminy K

Protrombina, czynnik VII, IX, X, białka C i S zawierają

po 4/6 reszt y-karboksyglutaminanowych

Co umożliwia y-karboksyglutaminian?

Chelatuje jony wapnia i umożliwia wiązanie białek krzepnięcia krwi do błon

Białka w kościcach zawierajace y-karboksyglutaminian

osteokalcyna, białko Gla macierzy kostnej

Co odgyrwa kluczowa rolę w przemianach energetycznych, w szczególności w przemianie węglowodanów?

wit. B1 - Tiamina

Co katalizuje tiamina?

Dekarboksylacje dehydrogenazy pirogronianowej, a-ketaglutarowej, ketokwasów o rozgałęzionym łańcuchu

Difosforan tiaminy dostarcza

reaktywnego atomu C do pierscienia tiazolowego, tworzacego karboanion, ktory ulega przemieszczeniu na gr. karbonylowa. Powstaly w ten sposob zwiaek ulega dekarboksylacji z wydzieleniem co2

Koenzym transketolazy w szlaku pentozofosforanowym

difosforan tiaminy

Trifosforan tiaminy uczestniczy

w przewodnictwie impulsów nerowych. Fosforylując kanał chlorkowy w błonie nerwów jednocześnie go aktywuje.

Wskaźnik zawartości tiaminy w organiźmie

aktywność transketolazy, oznaczana w hemolizatach krwinek czerwonych po aktywacji apoenzymu (apotransketolazy) przez dodanie do fosforanu tiaminy