Białka- aminokwasy

Białka-budowa

reszty aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi

Wiązanie peptydowe

C połączone dwoma kreskami z O i jedną z N które jest połączone jedną kreską z H

Grupy funkcyjne aminokwasów

aminowa (zasadowa) NH2, karboksylowa (kwasowa) COOH

Aminokwasy-budowa

węgiel, wodór, tlen, azot +siarka

Aminokwasy-podział

białkowe (budują peptydy i białka, 20) i niebiałkowe (280)

Aminokwasy ze względu na stosunek grup

kwasowe COOH>NH2 (ujemnie), zasadowe COOH<NH2 (dodatnio) lizyna, histydyna, arganina, obojętne COOH=NH2

Aminokwasy ze wzgędu na pochodzenie

endogenne, egzogenne (muszą być dostarczane z pokarmem)

jak się nazywa proces powstawania wiązania peptydowego

kondensacja

jak się nazywa proces odwrotny od powstawania wiązania peptydowego

hydroliza

Aminokwasy aromatyczne

fenyloalanina tyrozyna, tryptofan

Różnica między białkiem a peptydem

białko ma minimum 101 reszt aminokwasowych, peptyd na najwięcej 100 reszt aminokwasowych

Peptydy-podział

oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) (dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy)

Białka-podział wartość

pełnowartościowe (białka zwierzęce, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy egzogenne), niepełnowartościowe (białka roślinne, nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów egzogennych)

Białka podział

proste (wyłącznie aminokwasy), złożone (dodatkowa reszta niebiałkowa)

Struktura I-rzędowa

aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi, nie ulega zniszczeniu podczas denaturacji, ale ulega zniszczeniu pod wpływem protez, struktura płaska, prosty, pojedynczy łańcuch

Struktura II-rzędowa

pofałdowana I-rzędowa, x-helisa (sprężyna) / B-harmonijka (strzałka), stabilizują wiązania wodorowe

Struktura III-rzędowa

pofałdowana II-rzędowa, określa kształt przestrzenny i odpowiada za aktywność biologiczną, zniszczenie powoduje utratę właściwości biologicznych białka, stabilizują wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, oddziaływanie hydrofobowe

Struktura IV-rzędowa

co najmniej 2 łańcuchy polipeptydowe 3-rzędowe wiązania stabilizujące są pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów należących do innych łańcuchów polipeptydowych stabilizują wiązania wodorowe jonowe mostki disiarczkowe oddziaływanie hydrofobowe

Albuminy

białka osocza krwi, odpowiadają za odpowiednie ciśnienie onkotyczne we krwi, transport hormonów i leków, wątroba

globuliny

białka osocza krwi, przeciwciała (alfa, beta, gamma-globuliny-funkcja odpornościowa) lub immunoglobuliny

histony

białka zasadowe, tworzenie chromatyny

keratyna

białka fibrylarne, włókienne, wytrzymałe na uszkodzenia mechaniczne, włosy, paznokcie, pióra, rogi, kopyta

Białka złożone mioglobina

mioglobina - pojedynczy łańcuch polipeptydowy, wiązany z grupą helową, magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych

białko złożone kolagen

kolagen - włókienne białko, zwarta budowa, odporny na rozciąganie i zerwanie, nadaje wytrzymałości mechanicznej, do syntezy witaminy C, tkanka łączna i chrzęstna

Bialko złożone

hemoglobina - cztery łańcuchy polipetydowe każdy jest związany z jedną grupą hemową, wiązanie tlenu w płucach i dostarczanie go do tkanek